Tugas 3 (Essay dan Jawaban Modul Kimia Organik SMAK-Ma kelas 3)

1.     Bagaimanakah cara mengidentifikasi adanya protein dalam bahan makanan?

Jawab:
cara mengetahui bahwa suatu bahan makanan mengandung protein
adalah dengan uji protein gan
ada 4 cara yaitu

1. Uji xantoprotein,
uji xantoprotein dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi
adanya senyawa protein karena uji xantoprotein dapat menunjukan adanya senyawa
asam amino yang memiliki cincin benzene seperti fenilalanin, tirosin, dan tripofan.
Langkah pengujianya adalah larutan yang diduga mengandung senyawa protein
ditambahkan larutan asam nitrat pekat sehingga terbentuk endapan berwarna putih.
Apabila larutan tersebut mengandung protein maka endapat putih tersebut apabila
di[anaskan akan berubah menjadi warna kuning.

2. Uji biuret,
uji biuret ini dapt digunakan untuk mengetahui ada atau tidaknya ikatan peptide dalam
suatu senyawa sehingga uji biuret dapat dipakai untuk menunjukan adanya senyawa
protein. Langkah pengujian yang dapat dilakukan adalah larutan sampel yang diduga
mengandung protein ditetesi dengan larutan NaOH kemudian diberi beberapa tetes
larutan CuSO4 encer. Apabila larutan berubah menjadi arna unggu maka larutan
tersebut mengandung protein.

3. Uji millon, Uji millon dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya
senyawa protein yang memiliki gugus fenol seperti tiroksin. Pereaksi millon terdiri dari
larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.adanya protein dalam sempel dapat
diketauhi apabila dalam sampel terdapat endapan putih dan apabila endapan putih itu
dipanaskan akan menjadi warna merah.

4. Uji belerang, uji belerang dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya
senyawa protein karena dapat menunjukan asam amino memiliki gugus belerang seperti
sistin dan metionin. Langkah pengujianya adalah larutan sampel ditambahkan NaOH pekat
kemudian dipanaskan. Selanjutnya keda;am larutan ditambahkan pula larutan timbale asetat.
Apabila ;larutan mengandung sasam amino yang memiliki gugus belerang maka warna
larutan atau endapat berwarna hitam. Yaiti senyawa timbale sulfide (PbS)

2.    Apakah yang dimaksud glikoprotein? Berikan contohnya!

Jawab :
Glikoprotein adalah suatu protein  yang mengandung rantai oligosakarida  yang mengikat glikan  dengan ikatan kovalen  pada rantai polipeptida  bagian samping. Struktur ini memainkan beberapa peran penting di antaranya dalam proses proteksi imunologis, pembekuan darah, pengenalan sel-sel, serta interaksi dengan bahan kimia lain. Dengan kata lain glikoprotein adalah Ini adalah biomolocule terdiri dari karbohidrat dan protein.. Contoh glikoprotein adalah Alpha-1-acid glycoprotein (AGP)atau orosomucoid (ORM). Yaitu suatu fase akut plasma alpha globulin glikoprotein dan dimodulasi oleh dua gen polimorphic.

3.    Apakah yang dimaksud denaturasi protein? Sebutkan hal-hal yang menyebabkan terjadinya denaturasi protein!

Jawab :

Denaturasi protein adalah berubahnya struktur protein dari struktur asalnya atau struktur alaminya. Faktor-faktor yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein yaitu suhu tinggi,  perubahan pH yang ekstrim, pelarut organik, zat kimia tertentu (urea dan detergen), atau pengaruh mekanik (guncangan).

4.    Mengapa protein yang mengalami denaturasi menjadi kehilangan fungsi biologisnya?

Jawab :
Denaturasi protein kehilangan fungsi biologisnya karena protein mengalami perubahan struktur sehingga menyebabkan dapat gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel.

5.    Apakah urea CO(NH2)2 menunjukkan uji yang positif terhadap uji biuret?

Jawab :
Iya, urea memberikan hasil positif pada uji biuret karena urea mempunyai ikatan peptida di dalamnya.

6.    Apakah yang dimaksud struktur kuarterner protein?

Jawab :
Struktur kuartener protein adalah di mana protein terdiri atas 2 rantai polipeptida atau lebih dan di satukan oleh gaya dispersi (ikatan hydrogen).

7.    Suatu sampel ditetesi larutan NaOH, kemudian larutan tembaga(II) sulfat yang encer menghasilkan warna ungu. Bila sampel dipanaskan dengan HNO3 pekat kemudian dibuat alkalis dengan NaOH terjadi warna jingga. Apakah yang dapat anda simpulkan dari uji di atas?

            Jawab :

Dari hasil uji di atas dapat di simpulkan bahwa sample mengandung ikatan peptida dan mengandung gugus fenol (cincin benzena).

  

8.    Suatu sampel memberi hasil yang positif terhadap uji ninhidrin dan biuret tetapi negatif terhadap penambahan larutan NaOH dan Pb(NO3)2. Kesimpulan apakah yang dapat diperoleh dari fakta tersebut?

Jawab :
Sample mengandung protein dan ikatan peptide tetapi tidak mengandung belerang di dalamnya.

9.    Apakah yang dimaksud dengan enzim? Berikan contohnya!

Jawab :
Enzim adalah biomolekul  berupa protein  yang berfungsi sebagai katalis  (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia  organik . Contohnya adalah laktase , alkohol dehidrogenase  (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase .

10.  Bila 20 molekul glisin berpolimerisasi membentuk polipeptida. Berapakah massa molekul relatif polipeptida yang terbentuk? Ar H = 1, C = 12, N = 14, O = 16).

Jawab :

1440 g/mol

Gathering KTB (Choose The Life)

Materi PROTEIN

Protein merupakan polimer alam yang tersusun dari asam-asam amino melalui ikatan peptida, sehingga protein juga disebut sebagai polipeptida. Di dalam tubuh kita protein berfungsi sebagai zat pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi setelah karbohidrat dan lemak. Protein dapat digolongkan berdasarkan strukturnya, bentuknya, dan fungsinya.

Asam-asam amino penyusun protein sekitar 20 jenis asam amino. Masa molekul relatif protein berkisar antara 6.000 hingga jutaan. Unsur utama penyusun protein terdiri atas C, H, O, dan N. Beberapa protein juga mengandung unsur S dan R. Marilah kita pelajari terlebih dahulu asam amino yang merupakan monomer dari protein, baru kemudian kita pelajari protein.

1. Asam Amino

Asam amino merupakan senyawa yang memiliki gugus asam karboksilat (–COOH) dan gugus amina –NH2. Secara umum asam amino dirumuskan dengan :

Bila gugus –NH2 terikat pada atom C setelah gugus karboksilat (–COOH) maka termasuk asam alfa (α) amino, selanjutnya β amino dan γ amino. Asam amino di alam pada umumnya terdapat sebagai asam alfa (α ) amino, sehingga yang kita pelajari adalah asam alfa (α ) amino.

Asam amino dapat dibedakan berdasarkan gugus R (rantai samping) sebagai berikut :

a.       Dengan rantai samping alifatik.

b.      Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil.

c.       Dengan rantai samping yang mengandung belerang

d.      Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amida

e.       Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa

f.        Yang mengandung cincin aromatik

Meskipun terdapat sekitar 300 jenis asam amino di alam, hanya 20 yang terdapat dalam protein. Dari 20 jenis asam amino ini hanya 10 asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh yang dikenal dengan asam amino nonesensial, dan yang 10 lainnya tidak dapat disintetis dalam tubuh yang dikenal dengan nama asamamino esensial. Asam amino esensial terdiri atas arginin, isoleusin, leusin, metionin, treonin, triptofan, dan valin.

Sifat-Sifat Asam Amino

1.      Asam amino memiliki gugus karboksil (– COOH) yang bersifat asam (dapat melepaskan H+) dan gugus amina yang bersifat basa (dapat menerima H+). Oleh karena itu, asam amino bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam dan basa).

2.      Asam amino (kecuali glisin) memiliki atom C asimetris, sehingga asam amino bersifat optis aktif artinya dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi.

3.      Oleh karena asam amino memiliki gugus yang bersifat asam dan gugus yang bersifat basa, maka molekul asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intra molekul membentuk ion zwitter yaitu ion yang bermuatan ganda (positif dan negatif).

Bila asam amino direaksikan dengan asam, maka asam amino bertindak sebagai basa (anion) yang akan menerima H+ dari asam.

Bila asam amino direaksikan dengan basa, maka asam amino bertindak sebagai asam (kation) yang akan melepas H+.

Dengan demikian dalam larutan muatan asam amino tergantung pada pH larutan. Bila asam amino yang bermuatan positif ditetesi dengan basa yang berarti dinaikkan pHnya maka asam amino melepaskan H⁺sehingga menjadi netral dan seterusnya menjadi bermuatan negatif. Sebaliknya, bila asam amino yang bermuatan negatif ditetesi asam yang berarti pH diturunkan, maka asam amino akan menerima H⁺ dari asam sehingga menjadi pH pada saat asam amino tidak bermuaan disebut titik isoelektrik. Dengan demikian di bawah titik isoelektriknya asam amino bermuatan positif dan sebaliknya di atas titik elektriknya asam amino bermuatan negatif.

Dalam keadaan padat kering, asam amino berada sebagai ion dipolar di mana gugus karboksil berada sebagai ion karboksilat (–COO–) dan gugus amino berada sebagai gugus amonium (–NH₃⁺)

Pembentukan Ikatan Peptida

Reaksi yang terpenting dari asam amino adalah pembentukan ikatan peptida. Dua molekul asam amino dapat berikatan dengan ikatan peptide dengan melepaskan 1 molekul air antara gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino yang lain.

Molekul yang terbentuk dari 2 asam amino melalui ikatan peptide disebut dipeptida. Karena dipeptida masih memiliki gugus amino dan gugus karboksil maka dipeptida dapat mengikat asam amino yang lain membentuk polipeptida yang disebut protein.

2. Protein

Semua protein merupakan polipeptida dengan massa molekul relatif besar, biasanya antara 8000 dan 10.000. Karena jumlah asam amino yang menyusun protein beraneka ragam jenis dan urutannya, maka dari 20 jenis asam amino dapat membentuk protein yang banyak sekali jenisnya. Seperti halnya dari 26 huruf dapat dibuat kata dan kalimat yang jumlahnya sangat banyak.

a. Struktur Protein

Struktur protein sangat kompleks dan memegang peranan penting dalam menentukan aktivitas biologisnya, struktur protein dibedakan menjadi struktur primer, sekunder, tersier, dan kuarterner.

1) Struktur Primer

Struktur primer menyatakan urutan asam-asam amino pada rantai protein dan letak ikatan disulfida bila ada. Karena protein dapat mengandung 100 atau lebih residu asam amino sehingga sulit menggambarkan rumus bangunnya. Oleh karena itu digunakan singkatan 3 huruf untuk tiap asam amino.

Misalnya: Glu – Ala – Lys – Gly – Tyr – Ala

2) Struktur Sekunder

Hubungan ruang asam amino yang berdekatan pada struktur primer, mungkin reguler dan berulang secara periodik. Karena adanya gaya dispersi atau ikatan hidrogen, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks).

3) Struktur Tersier

Struktur tersier protein merupakan susunan keseluruhan dan hubungan berbagai bagian dari suatu rantai polipeptida.

4) Struktur Kuarterner

Suatu protein dikatakan mempunyai struktur kuarterner bila protein terdiri atas 2 rantai polipeptida atau lebih disatukan oleh gaya dispersi (ikatan hidrogen). Protein seperti ini dinamakan oligomer, sedangkan asam amino yang menyusunnya disebut monomer.

b. Sifat-Sifat Protein

– Protein tidak menunjukkan titik cair tertentu dan tidak dapat disuling.

– Pada umumnya protein bersifat koloid hidrofil.

– Larutan protein dapat diendapkan/dikoagulasikan dengan penambahan larutan pekat NaCl, MgSO4, (NH4)2SO4, alkohol, aseton, asam, dan basa atau dengan pemanasan 100°C. Protein yang telah dikoagulasikan tidak dapat larut dalam air atau dengan pendinginan karena telah mengalami perubahan irreversibel yang disebut denaturasi. Protein yang telah mengalami denaturasi umumnya telah kehilangan fungsi biologinya meskipun rangkaian asam-asam amino tidak rusak. Denaturasi protein terjadi akibat perubahan struktur terutama struktur tersier dan struktur kuarternernya.

– Dapat mengalami hidrolisis oleh asam-asam encer menjadi asam-asam amino. Hidrolisis protein juga dapat dilakukan oleh enzim protease.

c. Penggolongan Protein

1) Berdasar Fungsi Biologinya

Berdasarkan fungsi biologinya protein diklasifikasikan menjadi 7 golongan sebagai berikut.

a) Enzim

Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan sangat penting dalam tubuh makhluk hidup. Fungsi enzim adalah sebagai katalisator yang spesifik pada reaksi kimia dalam makhluk hidup. Enzim dapat mempercepat reaksi kimia tanpa terjadi kenaikan suhu, perubahan pH, dan hasil reaksi tambahan seperti yang terjadi pada reaksi-reaksi

kimia biasa.

Contoh: pepsin, stipsin, ribonuklease

b) Protein Pembangun.

Protein pembangun berfungsi sebagai zat pembentuk struktur baik yang baru maupun mengganti sel yang rusak.

Contoh:

-          Glikoprotein dalam dinding sel

-          keratin dalam kulit

c) Protein Transpor

Protein transpor mempunyai kemampuan mengikat dan memindahkan molekul atau ion spesifik melalui aliran darah.

Contoh:

-          Hemoglobin dalam sel darah merah berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah

-          Mioglobin sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot

d) Protein Pelindung (Antibodi)

Protein pelindung berfungsi melindungi organisme dari serangan penyakit.

Contoh:

-          Imunoglobin (antibodi) dapat menetralkan bakteri, virus, dan antigen (protein asing).

-          Fibrinogen dan trombin merupakan protein penggumpal darah bila terjadi luka.

e) Protein Pengatur (Hormon)

Protein pengatur berfungsi mengatur aktivitas sel.

Contoh: Insulin mengatur metabolisme glukosa.

f) Protein Cadangan

Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolism dalam tubuh.

Contoh: Kasein pada susu, Ovalbumin pada putih telur

g) Protein Kontraktil

Protein kontraktil memberikan kemampuan pada sel dan organisme untuk berubah atau bergerak.

Contoh: Aktin dan miosin berperan dalam sistem kontraksi otot rangka.

2) Berdasar Bentuknya

Berdasar bentuknya protein digolongkan menjadi dua, yaitu protein globular dan protein serabut. Protein globular memiliki rantai polipeptida berlipat rapat menjadi bentuk bulat padat (globular), yang memiliki fungsi gerak.

Contoh: Hemoglobin dan enzim

Protein serabut memiliki fungsi pelindung, contoh: L–keratin pada rambut dan kolagen pada urat.

3) Berdasarkan Komposisi Kimia

Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibedakan menjadi protein sederhana dan protein terkonjugasi. Protein sederhana hanya tersusun dari asam-asam amino. Contoh: enzim ribunoklease.

Pada protein terkonjugasi asam amino juga terikat gugus lain

Contoh:

Lipoprotein, protein yang terkonjugasi lipid (lemak)

Glikoprotein, protein yang terkonjugasi karbohidrat

Fosfoprotein, protein yang terkonjugasi gugus fosfat

Beberapa reaksi pengenal protein.

1. Reaksi Biuret

Reaksi biuret adalah reaksi yang umum untuk protein (ikatan peptida). Bila protein ditetesi dengan larutan NaOH, kemudian larutan CuSO₄ encer (2%) maka akan terbentuk warna ungu. Reaksi ini berdasar adanya gugusan peptida.

2. Reaksi Millon

Reaksi Millon digunakan untuk mengidentifikasi adanya tirosin pada protein. Bila protein yang mengandung tirosin dipanaskan dengan merkuri nitrat Hg(NO₃)₂ yang mengandung asam nitrit, maka akan terjadi jonjot merah.

3. Reaksi Xantoproteat

Reaksi Xantoproteat untuk menguji protein yang mengandung gugus fenol (cincin benzena). Bila protein yang mengandung cincin benzena ditambah HNO3 pekat dan kemudian dibuat alkalis maka akan terjadi warna kuning.

4. Uji Terhadap Belerang

Untuk menguji adanya belerang dalam protein maka ke dalam protein ditambahkan larutan NaOH pekat dan dipanaskan, kemudian ditambahkan Pb(NO₃)₂. Adanya belerang ditandai terjadinya endapan hitam dari Pbs.

KARBOHIDRAT (Tugas 1)

KARBOHIDRAT 

Karbohidrat yaitu senyawa organik terdiri dari unsur karbon, hidrogen, dan oksigen. Terdiri atas unsur C, H, O dengan perbandingan 1 atom C, 2 atom H, 1 atom O. karbohidrat banyak terdapat pada tumbuhan dan binatang yang berperan struktural & metabolik. sedangkan pada tumbuhan untuk sintesis CO2 + H2O yang akan menghasilkan amilum / selulosa, melalui proses fotosintesis, sedangkan Binatang tidak dapat menghasilkan karbohidrat sehingga tergantung tumbuhan. sehingga tergantung dari tumbuhan. karbohidrat merupakan sumber energi dan cadangan energi, yang melalui proses metabolisme.

Banyak sekali makanan yang kita makan sehari hari adalah suber karbohidrat seperti : nasi/ beras,singkung, umbi-umbian, gandum, sagu, jagung, kentang, dan beberapa buah-buahan lainnya, dll.

Rumus umum karbohidrat yaitu Cn(H2O)m, sedangkan yang paling banyak kita kenal yaitu glukosa : C6H12O6, sukrosa : C12H22O11, sellulosa : (C6H10O5)n.

Klasifikasi Karbohidrat: 

1. Monosakarida : terdiri atas 3-6 atom C dan zat ini tidak dapat lagi dihidrolisis oleh larutan asam dalam air menjadi karbohidrat yang lebih sederhana.
tidak dapat dihidrolisis ke bentuk yang lebih sederhana. berikut macam-macam monosakarida : dengan ciri utamanya memiliki jumlah atom C berbeda-beda : 
triosa (C3), tetrosa (C4), pentosa (C5), heksosa (C6), heptosa (C7). 
Triosa : Gliserosa, Gliseraldehid, Dihidroksi aseton
Tetrosa : threosa, Eritrosa, xylulosa
Pentosa : Lyxosa, Xilosa, Arabinosa, Ribosa, Ribulosa 
Hexosa : Galaktosa, Glukosa, Mannosa, fruktosa 
Heptosa : Sedoheptulosa

2. Disakarida : senyawanya terbentuk dari 2 molekul monosakarida yg sejenis atau tidak. Disakarida dapat dihidrolisis oleh larutan asam dalam air sehingga terurai menjadi 2 molekul monosakarida.
hidrolisis : terdiri dari 2 monosakatida
sukrosa : glukosa + fruktosa (C 1-2)
maltosa : 2 glukosa (C 1-4)
trehalosa ; 2 glukosa (C1-1)
Laktosa ; glukosa + galaktosa (C1-4)

3. Oligosakarida :senyawa yang terdiri dari gabungan molekul2 monosakarida yang banyak gabungan dari 3 – 6 monosakarida 
dihidrolisis : gabungan dari 3 – 6 monosakarida misalnya maltotriosa

4. Polisakarida : senyawa yang terdiri dari gabungan molekul- molekul  monosakarida yang banyak jumlahnya, senyawa ini bisa dihidrolisis menjadi banyak molekul monosakarida. Polisakarida merupakan jenis karbohidrat yang terdiri dari lebih 6 monosakarida dengan rantai lurus/cabang.

Uji Kualitatif Karbohidrat (Tugas 2)

Karbohidrat adalah polisakarida, merupakan sumber energi utama pada makanan. Nasi, ketela, jagung adalah beberapa contoh makanan mengandung karbohidrat.

Penyusun utama karbohidrat adalah karbon, hidrogen, dan oksigen (C, H, O) dengan rumus umum Cn(H2O)n. Karena inilah maka nama karbohidrat diberikan. Karbohidrat berasal dari kata ‘karbon’ dan ‘hidrat’. Atom karbon yang mengikat hidrat (air).

Meskipun beberapa saat kemudian diketahui bahwa hidrogen dan oksigen berikatan bukan sebagai air, namun kata karbohidrat sudah terlanjur meluas dan tetap digunakan sampai sekarang.

Terdapat beberapa cara uji kimia untuk mengenali dan mengetahui adanya kandungan karbohidrat pada makanan (sample).

1. Uji Molisch

Prinsip reaksi ini adalah dehidrasi senyawa karbohidrat oleh asam sulfat pekat. Dehidrasi heksosa menghasilkan senyawa hidroksi metil furfural, sedangkan dehidrasi pentosa menghasilkan senyawa fulfural. Uji positif jika timbul cincin merah ungu yang merupakan kondensasi antara furfural atau hidroksimetil furfural dengan a-naftol dalam pereaksi molish. Uji ini untuk semua jenis karbohidrat. Mono-, di-, dan polisakarida akan memberikan hasil positif.

Cara kerja: sebanyak 5 ml larutan yang di uji (glukosa, fruktosa, sukrosa, laktosa, maltosa, dan pati) dimasukkan ke dalam tabung reaksi, lalu ditambahkan 2 tetes pereaksi molish (5% a-naphtol dalam 95% etanol), dicampur rata, kemudian ditambahkan 3 ml asam sulfat pekat secara perlahan-lahan melalui dinding tabung, warna violet (ungu) kemerah-merahan pada batas kedua cairan menunjukkan reaksi positif, sedangkan warna hijau menunjukan reaksi negatif.

2. Uji Benedict

Uji benedict merupakan uji umum untuk karbohidrat (gula) pereduksi (yang memiliki gugus aldehid atau keton bebas), seperti yang terdapat pada glukosa dan maltosa. Uji benedict berdasarkan reduksi Cu2+ menjadi Cu+ oleh gugus aldehid atau keton bebas dalam suasana alkalis, biasanya ditambahkan zat pengompleks seperti sitrat atau tatrat untuk mencegah terjadinya pengendapan CuCO3. Uji positif ditandai dengan terbentuknya endapan merah bata, kadang disertai dengan larutan yang berwarna hijau, merah, atau orange.

Cara kerja: sebanyak 5 ml reaksi Benedict dimasukkan ke dalam tabung reaksi, kemudian ditambahkan 8 tetes larutan bahan yang diuji dicampur rata dan dididihkan selama 5 menit, biarkan sampai dingin kemudian diamati perubahan warnanya, jika terbentuk warna hijau, kuning atau endapan merah bata berarti positif.

3. Uji Seliwanof

Uji seliwanoff bertujuan untuk mengeahui adanya ketosa (karbohidrat yang mengandung gugus keton). Pada pereaksi seliwanoff, terjadi perubahan oleh HCl panas menjadi asam levulinat dan hidroksilmetil furfural. Jika dipanaskan karbohidrat yang mengandung gugus keton akan menghasikan warna merah pada larutannya.

Cara kerja: 5 ml peraksi dan beberapa tetes bahan percobaan dimasukkan ke dalam sebuah tabung reaksi, lalu dididihkan selama 30 detik, kemudian diamati warna yang terjadi.

4. Uji Iod

Uji iodin digunakan untuk medeteksi adanya pati ( suatu polisakarida ). Pada percobaan masing – masing larutan sampel ditambahkan dengan 2 tetes iodin, Iodin yang ditambahkan berfungsi sebagai  indikator suatu senyawa polisakarida. Uji Iodin dalam percobaan dilakukan dengan 3 kondisi yaitu kondisi, netral,asam dan basa,yaitu pada masing-masing tabung ditambahkan 2 tetes air pada tabung I ( netral ), 2 tetes HCl pada tabung II ( asam ) dan 2 tetes NaOH pada tabung III ( basa ). Kemudian ketiga tabung tersebut dipanaskan, setelah dipanaskan pada tabung I dengan kondisi netral diperoleh (+2 tetes air) tidak terjadi perubahan warna, dengan basa (+ 2 tetes NaOH) tidak mengalami perubahan  warna (warna tetap keruh) atau dengan kata lain tidak terbentuk ikatan koordinasi antara ion iodida pada heliks. Hal ini disebabkan karena  dengan basa I₂ akan mengalami reaksi sebagai berikut:

3 I₂ + 6 NaOH → 5 NaI + NaIO₃ + 3 H₂O

Sehingga pada larutan tidak terdapat I₂ yang menyebabkan tidak terjadinya ikatan koordinasi sehingga warna tetap keruh, sedangkan dengan kondisi asam (+ 2 tetes  HCl)  terjadi perubahan warna dari keruh menjadi bening. 

 Pada kondisi asam NaI dan NaIO₃ diubah menjadi I₂ kembali  oleh asam klorida . Jadi pada kondisi asam-lah memberikan hasil uji terbaik. Dengan reaksi:

5 NaI + NaIO₃ + 6 HCl → 3 I₂ + 6 NaCl + 3 H₂O

  
Pada uji iodine, kondensasi iodine dengan karbohidrat, selain monosakarida dapat menghasilkan warna yang khas. Amilum dengan iodine dapat membentuk kompleks biru, sedangkan dengan glikogen akan membentuk warna merah. Oleh karena itu uji iod ini juga dapat membedakan amilum dan glikogen.

Cara kerja:
pada papan uji diteteskan bahan yang akan diuji, kemudian ditambahkan dengan satu tetes iodium encer, dan dicampur merata.

5. Uji Tollens

Uji tollens merupakan salah satu uji yang digunakan untuk membedakan senyawa aldehid dan senyawa keton. 

Dalam percobaan ini yang pertama dilakukan adalah membuat Pereaksi tollens yaitu dengan Mencampurkan 1 ml AgNO₃ kemudian 2 tetes NaOH 10 % ( tetes demi tetes) sehingga menghasilkan pengoksidasi ringan yaitu larutan basa dari perak nitrat. Untuk mencegah pengendapan ion perak sebagai oksida pada suhu tinggi, maka ditambahkan beberapa tetes larutan amonia, amonia membentuk kompleks larut air dengan ion perak. 

Pada praktikum ini menggunakan delapan jenis sampel yang diuji apakah dia termasuk ke dalam senyawa aldehid atau senyawa keton. Sampel-sampel tersebut antara lain Larutan Glukosa, Larutan Fruktosa, Larutan Maltosa, Larutan Laktosa, Larutan Amilum, Larutan Gula, Larutan Madu, dan Larutan Susu. 

Pada percobaan terhadap Larutan gula, larutan maltosa, larutan fruktosa, larutan laktosa, larutan glukosa dan madu pada saat ditambahkan dengan pereaksi tollens terjadi perubahan warna larutan menjadi coklat keruh dan tebentuk endapan berwarna hitam. Kemudian dipanaskan terjadi lagi perubahan yaitu warna larutan abu-abu keruh dan terbentuknya endapan cermin perak pada dinding tabung reaksi dan endapan berwarna kehitaman, setelah larutan di dinginkan warna larutan berubah lagi menjadi bening kehijauan dan endapannya berwarna hitam. Dari pengamatan ini dapat dinyatakan bahwa keenam larutan ini merupakan senyawa aldehid, karena pada dasar tabung reaksi mengkilat yang menunjukkan adanya endapan cermin perak.Endapan cermin perak ini berasal dari Gugus aktif pada pereksi tollens yaitu Ag2O yang bila tereduksi akan menghasilkan endapan perak. Endapan perak ini akan menempel pada dinding tabung reaksi yang akan menjadi cermin perak. Aldehid dioksidasi menjadi anion karboksilat . ion Ag+  dalam reagensia tollens direduksi  menjadi logam Ag. Uji positif ditandai dengan terbentuknya cermin perak pada dinding dalam tabung reaksi . reaksi dengan pereaksi tollens mampu meng ubah ikatan C-H pada aldehid menjadi ikatan C-O. 

Pada percobaan terhadap larutan susu dan amilum pada saat ditambahkan pereaksi tollens terjadi perubahan warna pada susu yang awalnya berwarna putih susu berubah menjadi coklat dan terbentuk endapan abu – abu sedangkan pada amilum yang awalnya bening berubah menjadi warna putih susu dan terbentuk endapan abu –abu, kemudian pada saat dipanaskan warna larutan berubah lagi warna larutan  dan endapan hitam  sedangkan pada larutan amilum larutan menjadi bening dan endapan ungu. Pada kedua larutan ini tidak tebentuk endapan cermin perak yang terbentuk hanya endapan berwarna hitam pada susu dan ungu pada amilum.

Dari pengamatan ini dapat dinyatakan bahwa kedua larutan ini termasuk kedalam senyawa keton karena tidak menghasilkan endapan cermin perak. Susu dan amilum tidak dapat membentuk cermin perak karena tidak mempunyai atom hidrogen yang terikat pada gugus karbonnya. Kedua tangan gugus karbonnya sudah mengikat dua gugus alkil sehingga aseton tidak mengalami oksidasi ketika ditambah pereaksi tollens dan dipanaskan.